性能參數表達區間及表達系統（Source）CynomolgusCD27Ligand/CD70ProteinisexpressedfromHEK293withHistagattheN-terminal.ItcontainsGln39-Pro194.[Accession|G7PYU6-1]分子量大小（MolecularWeight）TheproteinhasapredictedMWof18.4kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto60-90kDabasedonTris-BisPAGEresult.（Endotoxin）Lessthan1EUperugbytheLALmethod.純度（Purity）>95%asdeterminedbyTris-BisPAGE活性（Activity）ELISAData:ImmobilizedCynomolgusCD27Ligand,HisTagat2μg/ml(100μl/well)ontheplate.DoseresponsecurveforCynomolgus/RhesusmacaqueCD27,hFcTagwiththeEC50of70.8ng/mldeterminedbyELISA.制劑（Formulation）Lyophilizedfrom0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).Normally8%trehaloseisaddedasprotectantbeforelyophilization.重構方法（Reconstitution）Centrifugetubesbeforeopening.Reconstitutingtoaconcentrationmorethan100μg/mlisrecommended.Dissolvethelyophilizedproteinindistilledwater.（CDNF）也是一種新型神經營養因子，對多巴胺能神經元的強大活性，與神經膠質細胞系衍生的（GDNF）相當。Recombinant Cynomolgus B7-H2/ICOSLG Protein,His Tag

IdeSProtease全稱免疫球蛋白G降解酶（ImmunoglubulinG-degradingenzymeofStreptococcuspyogenes,IdeS），是由人類致病菌釀膿鏈球菌（Streptococcuspyogenes）產生并分泌至胞外的一種半胱氨酸水解酶。該蛋白酶具有極高的底物特異性，能識別IgG，在抗體下鉸鏈區的特定位點進行酶切，使IgG水解為完整的F(ab’)2片段和Fc片段。IdeS可識別人源和其他多種動物來源的IgG，比如人、兔、猴、綿羊以及人動物嵌合IgG等。IdeS具有獨特的底物選擇性，可以作為工具酶應用于抗體類藥物或抗體融合蛋白藥物的結構表征分析。本產品利用大腸桿菌重組表達，純度高，具有良好的酶切活性，是用于表征抗體、Fc融合蛋白和抗體-藥物復合物的有價值的工具。產品信息規格2000U/5000U產品性質中文別名（Chinesesynonym）免疫球蛋白G降解酶英文別名（Englishsynonym）IdeSProtease來源（Source）大腸桿菌表達標簽（label）N-terminalHisTag純度（Purity）經SDS-PAGE及HPLC分析，純度>95%分子量（Molecularweight）35.3kDa緩沖液組分（Buffer）50mM磷酸鈉，150mMNaCl（pH6.6），50%glycerolRecombinant Mouse GPVI Protein,His Tag糖苷酶 F (PNGase F)是一種酰胺水解酶，經過和平空間站伊麗莎菌克隆，主要由腦膜炎膿桿菌等革蘭氏陰性菌分泌。

Recombinant Biotinylated Human OX40/TNFRSF4/CD134 Protein (Primary Amine Labeling),hFc Tag性能參數分子別名（Synonyms）OX40Lreceptor;CD134;TNFRSF4;Ly-70表達區間及表達系統（Source）BiotinylatedHumanOX40/TNFRSF4/CD134Protein(PrimaryAmineLabeling)isexpressedfromHEK293withhFctagattheC-Terminus.ItcontainsLeu29-Ala216.[Accession|P43489]分子量大小（MolecularWeight）TheproteinhasapredictedMWof46.8kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto72-75kDabasedonSDS-PAGEresult.（Endotoxin）Lessthan1EUperμgbytheLALmethod.純度（Purity）>95%asdeterminedbySDS-PAGE制劑（Formulation）Suppliedas0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).儲存條件Theproductshouldbestoredat-85~-65℃for1yearfromdateofreceipt.Recommendtoaliquottheproteinintosmallerquantitieswhenfirstusedandavoidrepeatedfreeze-thawcycles.

產品性質英文別名（EnglishSynonym）Factor-1CAS號（CASNO.）9001-32-5外觀（Appearance）白色至類白色凍干粉末或塊狀物蛋白含量（ProteinContent）50-70%protein（(≥85%ofproteinisclottable)溶解性（Solubility）溶于0.9%生理鹽水（10mg/ml），不溶于水運輸和保存方法冰袋運輸。-20℃保存，有效期4年。注意事項1）纖維蛋白原一般應采用37℃的生理鹽水溶解，溶解時溫度不宜過低，在4℃條件下以及不含鹽的溶液中難以溶解。注意纖維蛋白原溶液在50℃以上變性，因此加熱溫度不宜超過50℃。2）為了您的安全和健康，請穿實驗服并戴一次性手套操作。3）本產品作科研用途！儲存液配制牛纖維蛋白原可溶于0.9%NaCl溶液，配制成2.5-10mg/ml的溶液于-20℃凍存，無菌過濾后可穩定保存約1周。注：①溶解時將本品緩慢置于37℃預熱的生理鹽水，可輕輕攪動使其慢慢溶解，不可旋渦震蕩！②過濾時建議用0.2μm濾膜過濾，不可用0.1μm濾膜。可使用注射器緩慢過濾，不可用真空過濾。IdeS Protease全稱免疫球蛋白G降解酶是由人類致病菌釀膿鏈球菌產生并分泌至胞外的一種半胱氨酸水解酶。

產品簡介凝血酶是由大小分別為31KD和6KD的兩條肽鏈通過二硫鍵組成的一種絲氨酸蛋白水解酶，可從動物血漿中利用已凝血酶原水解制得，可催化纖維蛋白原（fibrinogen）水解釋放A肽和B肽，由此形成纖維蛋白單體，單體進一步聚合，在血小板、紅細胞和白細胞等參與下形成血凝塊，常用于診斷學中凝血化驗、凝血因子檢測、血液或血漿的脫纖維化等；另外，由于凝血酶切割序列專一，水解效率高，因此在分子生物學、生物化學或生物工程制藥研究中也常作為工具酶用于重組融合蛋白（包含凝血酶識別位點）的特異性斷裂。本品是從牛的血漿純化制得，具有純度高、比活高、不含有其他蛋白酶活性、滅活病毒、生產穩定性好等特點。該酶適切割位點：A-B-Pro-Arg-▼-X-Y（其中，A和B為疏水氨基酸，X和Y為非酸性氨基酸），常見的識別序列為：1.Leu-Val-Pro-Arg-▼-Gly-Ser。2.Gly-Arg-▼-Gly。產品信息規格1KU/2KU重組型TEV蛋白酶（rTEV）是經過基因工程改造和純化后的重組蛋白酶，保持天然TEV酶的功能活性。Recombinant FITC-Labeled Human B7-H3/CD276 Protein,hFc Tag

Fractalkine，指定為CX3CL1，與大多數其他趨化因子不同，CX3CL1是I型跨膜（TM）粘附蛋白。Recombinant Cynomolgus B7-H2/ICOSLG Protein,His Tag

CD30,又稱KI抗原和Tnfrsf8,是一種120kdaI型跨膜糖蛋白,屬于tnf受體超家族。成熟的人CD30由一個361AA細胞外域(ECD)和六個富含半胱氨酸的重復,28AA跨膜段和188AA細胞質域。相比之下,小鼠和大鼠CD30缺乏90AA的ECD,并且只包含三個富含半胱氨酸的重復。在ECD的共同區域內,人CD30與小鼠CD30和大鼠CD30的序列認同率分別為53%和49%。人類CD30的交替剪接產生一個等形,包括細胞質域的C132AA。CD30通常在抗原細胞和B細胞上表達。但是,它在霍奇金氏病(紅-斯特恩伯格細胞上)、其他淋巴瘤、慢性炎癥中,以及自體免疫。CD30與CD30配體/tnfsf8結合,TH細胞、單核細胞、粒細胞和髓質胸腺上皮細胞上表達。產品性質別名CD30;CD30KI-1;CD30Lreceptor;TNFRSF8;D1S166EKi-1;CD30KI-1工會編號P28908-1表達區間及表達系統重組的人CD30/Tnfrsf8蛋白表達于在C-端有標記和AVI標記的HK293細胞。它含有……。分子量大約41.3公里。由于糖基化,蛋白質遷移到70-100kda基于三聯頁面結果。純度SDS-PAGE和高效液相色譜法測定的95%。Recombinant Cynomolgus B7-H2/ICOSLG Protein,His Tag